Fakultät für Physik
print

Sprachumschaltung

Navigationspfad


Inhaltsbereich

Wie sich molekulare Bindungen unter Last verfestigen

München, 12.12.2014

Reversible, und gleichzeitig mechanisch stabile Bindungen zwischen Biomolekülen sind von zentraler Wichtigkeit für Leben, sowohl in seiner Entwicklung, wie auch seiner Erhaltung. Die Physik solcher Bindungen basiert auf wenigen fundamentalen Wechselwirkungen kombiniert mit einer großen Vielzahl molekularer Konformationen. Die Evolution hat auf dieser Basis verschiedenste funktionale Strategien realisiert, darunter auch die Möglichkeit, solche Bindungen unter Last zu verfestigen. Die hiefür zugrunde liegenden Mechanismen wurden in dieser Studie mittels Einzelmolekül-Kraftspektroskopie aufgeklärt.

Bestimmte Mikrooganismen nutzen hochspezifische Bindungen, um sich extrem stabil an Zellulosefasern zu verankern, die sie dann mit Hilfe ihrer extrazellulären Organellen, den sog. Zellulosomen, abbauen. Zellulose gewinnt als Rohstoff für biobasierte Treibstoffe und Chemikalien zunehmend an Bedeutung. Beispielsweise können aus Zellulose aus städtischen und landwirtschaftlichen Abfällen mittels enzymatischer Katalyse hochwertige lösliche Zucker gewonnen werden. Diese Zucker können dann zu einer Vielzahl von Produkten für die chemische Industrie und für Flüssigenergiemärkte weiterverarbeitet werden. Wegen der hohen Bedeutung als Quelle erneuerbarer Energie ist das Verständnis der fundamentalen Mechanismen bakterieller Zersetzung und Verdauung von Zellulose essentiell und von großem wissenschaftlichen Interesse.

Kürzlich demonstrierte ein Team internationaler Wissenschaftler um Dr. Michael Nash und Prof. Hermann Gaub am Lehrstuhl für Angewandte Physik an der LMU, dass Zellulose-zersetzende Bakterien bei der Substratbindung auf Proteine mit außergewöhnlichen mechanischen Eigenschaften zurückgreifen. Zunächst identifizierten die Wissenschaftler einen Proteinkomplex des anaeroben Bakteriums Ruminococcus flavefaciens, das ganz wesentlich an der Bindung der bakteriellen Zellwand an das zu verdauende Substrat im Magen von Kühen beteiligt ist. Die Forscher exprimierten diese Proteine zunächst und immobilisierten dann einen der Bindungspartner auf einer Glasoberfläche, den anderen auf einer Silikon-Cantilever- Spitze. Mittels einer Methode, die als Einzelmolekül-Kraftspektroskopie bekannt ist, gelang es den Wissenschaftlern, die benötigte Kraft zu messen, um ein einzelnes Proteinpaar zu trennen. Diese Ergebnisse zeigten, dass die Bindungspartner unter Belastung in einer bestimmten, physiologisch relevanten Geometrie kraftaktiviert und damit ultrastabil werden. Dieses Verhalten ist als “catch bond” bekannt und funktioniert analog zu einer Chinesischen Fingerfalle, die unter Zugbelastung "zupackt". Die beschriebenen Einzelmolekülexperimente wurden durch Molekulardynamik- Simulationen der Gruppe von Prof. Klaus Schulten an der Universität von Illinois Urbana Champaign unterstützt. Ebenfalls beteiligt war die Gruppe von Prof. Edward Bayer am Weizmann Institut in Rehovot in Israel, eine führende Arbeitsgruppe auf dem Gebiet Zellulose-zersetzender Bakterien.
Der Artikel erschien am 8. Dezember 2014 in der Fachzeitschrift Nature Communications und wurde von deutscher Seite durch den Advanced Grant des European Research Councils “Cellufuel” (No. 294438), einen Grant der deutsch-israelischen Gesellschaft für Wissenschaft und Entwicklung, dem DFG-SFB 1032 sowie dem Exzellenzcluster Center for Integrated Protein Science München unterstützt. Dr. Nash wird von der Society in Science – The Branco Weiss Fellowship der ETH Zürich in der Schweiz unterstützt.